El papel de las proteasas

Las proteasas son componentes críticos de cada célula viva . Se desglosan de cadenas de proteínas . Hay numerosas razones por las cuales las células querrían destruir los proteínas que producen , pero proteasas lograr mucho más que simplemente mantener la celda limpia y ordenada . Funciones

proteasas utilizan moléculas de agua y los residuos de aminoácidos específicos para escindir las proteínas de una manera específica de sitio . Las células vivas usan proteasas de numerosas maneras . La primera función es el recambio de proteínas , donde las proteínas viejas o dañadas son reemplazadas y degradados por proteasas . La segunda función es el control de calidad . Incorrectamente traducidos o proteínas plegadas están marcadas para su degradación por las moléculas de ubiquitina, que señalan una proteína para entrar en el proteosoma , un gran complejo que contiene varias proteasas. Las proteasas trabajan juntos para descomponer las proteínas no deseadas en aminoácidos. La última función de las proteasas es el procesamiento de la proteína después de la traducción . Tanto las células y sus invasores , tales como virus, emplean este mecanismo . El virus del VIH , por ejemplo, utiliza una proteasa aspártica para procesar proteínas que son críticas a la infección . ( No es sorprendente que esta proteasa es un objetivo posible de la droga . ) Coagulación de la sangre es otro proceso que involucra numerosas proteasas para procesar las proteínas necesarias para poner fin a la fuga de sangre del sistema circulatorio.

Tipos

Actualmente , hay seis clases conocidas de proteasas . Las proteasas de serina y proteasas de treonina utilizan mecanismos similares que implican histidina y serina o treonina , respectivamente . Las cisteína proteasas también son similares , pero implican un grupo tiol en lugar de un grupo hidroxilo . Aspártico proteasas y proteasas glutámico utilizan un mecanismo completamente diferente , que implica dos residuos ácidos efectuar la química ácido - base con una molécula de agua para procesar las proteínas . El último tipo de proteasa , la familia de las metaloproteasas , utiliza iones metálicos para coordinar el sitio activo , donde se rompen las cadenas de aminoácidos .
Especificidad

proteasas normalmente escinden una cadena de aminoácidos antes o después de residuos específicos . Tres principales proteasas de serina, tripsina , quimotripsina y elastasa , tienen especificidades diferentes debido a diferentes canales en las superficies de las proteínas que llevan a los tres sitios activos. Tripsina escinde las proteínas después de lisina o arginina , ya que su canal es estrecho y largo . La quimotripsina contiene más de una depresión , lo que puede facilitar la escisión después de ácidos grandes , voluminosos , aromáticos aminoácidos tales como triptófano y tirosina . Elastasa tiene una depresión mucho más pequeña , que sólo puede contener los aminoácidos no polares más pequeños tales como glicina, valina y alanina.
Importancia

Sin proteasas , proteínas no deseadas podrían agregarse juntos y caen fuera de la solución , que es perjudicial para la salud celular . Además, las proteínas que requieren proteolisis durante el procesado nunca alcanzar su plena madurez , lo que causaría un colapso en las funciones celulares.

Consideraciones

Para los investigadores que realizan experimentos bioquímicos que involucran proteínas celulares , las proteasas pueden causar complicaciones graves. Cuando se rompe una célula , las proteasas son liberados en la solución junto con las proteínas de interés , y los inhibidores de la proteasa de manera adecuada se deben agregar a los protocolos experimentales para limitar sus actividades.